細胞骨格タンパク質の別のグループは、微小管タンパク質です。 これらには、チューブリン、微小管関連タンパク質 (MAP 1、MAP 2、MAP 4、タウなど) およびトランスロケータータンパク質 (ダイニン、キネシン、ダイナミン) が含まれます。 微小管は、直径約25 nm、長さ数十マイクロメートルまでのタンパク質の管状構造です。 それらの壁の厚さは約 6 nm です。 それらは、真核細胞の細胞質の必須成分です。 微小管は、有糸分裂と減数分裂における分裂の紡錘体（無彩色の図）、運動性の繊毛と鞭毛の軸索（中心構造）、中心小体と基底体の壁を形成します。 微小管は、細胞の形態形成およびある種の細胞運動において、重要ではないにしても重要な役割を果たします。
微小管の壁は、重量の 90% を占めるチューブリンというタンパク質から作られています。 チューブリンは、分子量が約 55 kDa の α サブユニットと β サブユニットの二量体として存在する球状タンパク質です。 微小管は中空の円柱の形をしており、その壁はチューブリン二量体の直鎖、いわゆるプロトフィラメントで構成されています。 プロトフィラメントでは、前の二量体のαサブユニットが次の二量体のβサブユニットに接続されています。 隣接するプロトフィラメントの二量体は互いに対して変位し、らせん状の列を形成します。 断面図は、13 のチューブリン二量体を示しています。これは、13 のプロトフィラメントに対応します。
微小管壁 (図 9)。 各サブユニットには約 450 のアミノ酸が含まれており、サブユニットのアミノ酸配列は互いに約 40% 相同です。 チューブリンは GTP 結合タンパク質であり、β サブユニットには溶液中で GTP と交換できる不安定な結合 GTP または GDP 分子が含まれ、α サブユニットにはしっかりと結合した GTP 分子が含まれています。
米。 9. 微小管構造。
チューブリンは、in vitro で自発的に重合することができます。 このような重合は、生理学的温度と好ましいイオン条件 (Ca2+ イオンの不在) で可能であり、高濃度のチューブリンと GTP の存在という 2 つの要因が必要です。 重合には GTP の加水分解が伴い、微小管内のチューブリンは GDP に結合したままですが、無機リン酸塩は溶液になります。
チューブリンの重合は、核形成と伸長の 2 つの段階で構成されます。 核形成中にシードが形成され、
伸び - 微小管の形成に伴う伸び。 チューブリンの重合中、サブユニットは微小管の末端にのみ付加されることに注意してください。
微小管の両端は成長速度が異なります。 微小管の成長の早い方をプラス端、遅い方をマイナスと呼びます（図9参照）。 細胞内では、微小管の (-) 末端は通常中心体に関連付けられていますが、(+) 末端は周辺に向けられており、しばしば細胞の端に達しています。
微小管は影響を受けやすい動的不安定性。
一定量のポリマーでは、個々の微小管の自発的な成長または短縮が起こり、それらが完全に消失します。 チューブリンの取り込みに関連する GTP 加水分解の遅延により、成長過程にある微小管の末端に GTP キャップが形成され、9 ～ 18 個の GTP-チューブリン分子で構成されます。 GTP キャップは微小管の末端を安定させ、さらなる成長を促進します。 新しいヘテロ二量体の取り込み速度が GTP 加水分解速度よりも低い場合、または微小管の機械的破裂の場合、GTP キャップのない末端が形成されます。 この端は、新しいチューブリン分子に対する親和性が低下しています。 彼はそれを理解し始めます。
微小管の重合と解重合は、温度の変化、イオン条件、または特殊な化学薬品の使用によって引き起こされます。 不可逆的な分解を引き起こす物質の中で、インドールアルカロイド（コルヒチン、ビンブラスチン、ビンクリスチンなど）が広く使用されています。
マイクロチューブ関連タンパク質
微小管関連タンパク質は、構造 MAP (微小管関連タンパク質) と微小管関連タンパク質の 2 つのグループに分けられます。
トランスロケーター。
構造IDA
構造 MAP の一般的な特性は、微小管との永続的な結合です。 このグループのタンパク質に共通するもう 1 つの特性は、トランスロケータータンパク質とは異なり、チューブリンと相互作用すると、それらはすべて約 4 kDa のサイズの分子の C 末端部分に結合することです。
高分子量ＭＡＰ １およびＭＡＰ ２、分子量約６０～７０ｋＤａのタウタンパク質、および分子量約２００ｋＤａのＭＡＰ ４またはＭＡＰ Ｕが存在する。
したがって、MAP 1B 分子 (MAP 1 タンパク質グループの代表) は、1 本の重鎖と 2 本の軽鎖の化学量論的複合体であり、長さ 190 nm の細長い棒状分子であり、一端に 10 nm の球状ドメインを持っています。直径 (明らかに、微小管結合部位); その分子量は 255.5 kDa です。
MAP 2 は熱安定性タンパク質です。 微小管と相互作用する能力を保持し、90°C に加熱した後、数回のアセンブリと分解のサイクルでその組成を維持します。
構造マップは、開始と伸長を刺激し、完成した微小管を安定させることができます。 微小管を束に縫います。 ショートα-
MAP とタウの N 末端にらせん状の疎水性配列があり、隣接する微小管にある MAP 分子をジッパーのように閉じます。 このような架橋の生物学的役割は、細胞内の微小管によって形成される構造を安定させることである可能性があります。
現在までに、実験的研究により、微小管のダイナミクスの調節に加えて、構造 MAP にはさらに 2 つの主な機能があることが確立されています。細胞の形態形成と、微小管と他の細胞内構造との相互作用への関与です。
トランスロケータータンパク質
このグループのタンパク質の際立った特徴は、ATP のエネルギーを、微小管に沿って粒子を移動させたり、基質に沿って微小管を移動させたりできる機械的な力に変換する能力です。 したがって、トランスロケーターはメカノケミカル ATPase であり、その ATPase 活性は微小管によって刺激されます。 構造 MAP とは異なり、トランスロケーターは ATP 依存性の運動時にのみ微小管に関連付けられます。
トランスロケータータンパク質は、キネシン様タンパク質 (微小管の (-) 末端から (+) 末端への移動を仲介する) とダイニン様タンパク質 (微小管の (+) 末端から (-) 末端への移動を仲介する) の 2 つのグループに分けられます。微小管）（図10）。
キネシンは、2 本の軽鎖 (62 kDa) と 2 本の重鎖 (120 kDa) のポリペプチド鎖の四量体です。 キネシン分子
直径 2 ～ 4 nm、長さ 80 ～ 100 nm の棒状で、一方の端に 2 つの球状の頭部があり、もう一方の端に扇形の延長部があります（図 11）。
米。 10. タンパク質 - トランスロケーター。
ロッドの途中にヒンジ部があります。 メカノケミカル活性を持つ約50 kDaのサイズの重鎖のN末端断片は、キネシンモータードメインと呼ばれます。
米。 11.キネシン分子の構造。
微小管の一般的な特徴。細胞骨格の必須成分には、微小管 (図 265)、チューブリンタンパク質およびそれらの関連タンパク質からなる、厚さ 25 nm の繊維状の非分岐構造が含まれます。 重合中、チューブリンは数ミクロンの長さの中空管 (微小管) を形成し、最も長い微小管は精子尾部の軸糸に見られます。
微小管は、間期細胞の細胞質に単独で、小さな緩い束で、または中心小体、繊毛および鞭毛の基底体の一部として密集した形成の形で位置しています。 細胞分裂の間、細胞の微小管のほとんどは分裂紡錘体の一部です。
構造上、微小管は外径 25 nm の長い中空円筒です (図 266)。 微小管の壁は、重合したチューブリンタンパク質分子で構成されています。 重合中、チューブリン分子は 13 本の縦方向のプロトフィラメントを形成し、それらはねじれて中空のチューブになります (図 267)。 チューブリン単量体のサイズは約 5 nm で、微小管壁の厚さに等しく、その断面には 13 の球状分子が見えます。
チューブリン分子は、2 つの異なるサブユニット、a-チューブリンと b-チューブリンから構成されるヘテロ二量体であり、会合するとチューブリンタンパク質自体を形成し、最初は極性化されます。 チューブリン モノマーの両方のサブユニットは GTP に結合していますが、重合中に GTP が GDP に加水分解される b サブユニット上の GTP とは対照的に、a サブユニット上の GTP は加水分解を受けません。 重合中、チューブリン分子は、次のタンパク質の a サブユニットが 1 つのタンパク質の b サブユニットと結合するように結合されます。 その結果、個々のプロトフィブリルは極性フィラメントとして発生し、したがって微小管全体も極性構造になり、急速に成長する (+) 端とゆっくり成長する (-) 端を持ちます (図 268)。
十分な濃度のタンパク質があれば、重合が自然に起こります。 しかし、チューブリンの自発的な重合中に、b-チューブリンに関連する GTP の 1 分子の加水分解が起こります。 微小管の成長中、チューブリンの結合は、成長している (+) 端でより速い速度で発生します。 ただし、チューブリンの濃度が不十分な場合、微小管は両端から分解されます。 微小管の分解は、温度を下げることと Ca ++ イオンの存在によって促進されます。
微小管は非常に動的な構造であり、かなり迅速に出現および分解できます。 孤立した微小管の組成には、それらに関連する追加のタンパク質、いわゆる微小管が見られます。 MAP タンパク質 (MAP - 微小管付属タンパク質)。 これらのタンパク質は、微小管を安定化することにより、チューブリン重合のプロセスを加速します (図 269)。
細胞質微小管の役割は、骨格と運動の 2 つの機能に限定されます。 骨格、足場、役割は、細胞質内の微小管の位置が細胞の形状を安定させることです。 微小管を溶かすと、複雑な形状を持っていた細胞はボールの形を獲得する傾向があります。 微小管のモーターの役割は、規則正しいベクトルの運動システムを作り出すことだけではありません。 細胞質微小管は、特定の関連モータータンパク質と関連して、細胞成分を駆動できる ATPase 複合体を形成します。
ヒアロプラズムのほとんどすべての真核細胞で、長く分岐していない微小管を見ることができます。 大量に、それらは神経細胞の細胞質プロセス、メラノサイト、アメーバ、および形状を変化させる他の細胞のプロセスに見られます（図270）。 それらは単独で分離することも、形成タンパク質を分離することもできます。これらはすべての特性を備えた同じチューブリンです。
微小管組織センター。細胞質の微小管の成長は極性があり、微小管の (+) 端が成長します。 微小管の寿命は非常に短いため、常に新しい微小管が形成されています。 チューブリンの重合、核形成を開始するプロセスは、いわゆる細胞の明確に定義された領域で発生します。 微小管組織化センター (MOTC)。 CMTC ゾーンでは、短い微小管の敷設が発生し、その (-) 端が CMTC に面しています。 COMT ゾーンの (-)-末端は、チューブリンの解重合を防止または制限する特別なタンパク質によってブロックされていると考えられています。 したがって、十分な量の遊離チューブリンがあれば、COMT から伸びる微小管の長さが増加します。 動物細胞における COMT としては、主に中心小体を含む細胞中心が関与しますが、これについては後述します。 さらに、核帯はCMTとして機能し、有糸分裂中は紡錘体の極として機能します。
細胞質微小管の目的の 1 つは、細胞の形状を維持するために必要な、弾力性があると同時に安定した細胞内骨格を作成することです。 円盤状の両生類の赤血球では、円形に配置された微小管の止血帯が細胞の周囲に沿って配置されています。 微小管の束は、細胞質のさまざまな成長の特徴です（原生動物の軸足、神経細胞の軸索など）。
微小管の役割は、細胞体を支える足場を形成し、細胞の成長を安定させ強化することです。 さらに、微小管は細胞増殖プロセスに関与しています。 したがって、植物では、細胞伸長の過程で、中心液胞の増加により細胞体積が大幅に増加すると、細胞質の周辺層に多数の微小管が現れます。 この場合、微小管、およびこの時点で成長する細胞壁は、細胞質を強化し、機械的に強化するようです。
細胞内骨格を作成することにより、微小管は細胞内成分の方向付けられた動きの要因となり、さまざまな物質の方向付けられた流れと大きな構造の動きのためのスペースを設定します。 したがって、細胞プロセスの成長中に魚のメラノフォア（メラニン色素を含む細胞）の場合、色素顆粒は微小管束に沿って移動します。
生きている神経細胞の軸索では、細胞体から神経末端への移動 (順行性輸送) と反対方向 (逆行性輸送) の両方に移動するさまざまな小さな液胞と顆粒の動きを観察できます。
液胞の動きに関与するタンパク質が分離されています。 その一つが、分子量約30万のタンパク質であるキネシンです。
キネシンにはファミリー全体があります。 したがって、細胞質キネシンは、微小管を介した小胞、リソソーム、およびその他の膜オルガネラの輸送に関与しています。 キネシンの多くは、貨物に特異的に結合します。 そのため、ミトコンドリアのみの転送に関与するものもあれば、シナプス小胞のみに関与するものもあります. キネシンは、膜タンパク質複合体であるキネクチンを介して膜に結合します。 紡錘体キネシンは、この構造の形成と染色体分離に関与しています。
別のタンパク質である細胞質ダイニンは、軸索における逆行性輸送に関与しています (図 275)。 それは 2 つの重鎖 - 微小管と相互作用する頭部、膜液胞に結合するいくつかの中間および軽鎖 - で構成されます。 細胞質ダイニンは、微小管のマイナス末端に貨物を運ぶモータータンパク質です。 ダイニンはまた、液胞と染色体の移動に関与するサイトゾルと、繊毛と鞭毛の動きに関与する軸索の2つのクラスに分けられます。
細胞質のダイニンとキネシンは、ほぼすべての種類の動植物細胞で発見されています。
したがって、細胞質では、移動はフィラメントをスライドさせる原理に従って実行されます。微小管に沿ってのみ移動するのはフィラメントではなく、細胞成分の移動に関連する短い分子です。 この細胞内輸送システムのアクトミオシン複合体との類似点は、高いATPアーゼ活性を持つ二重複合体（微小管+ムーバー）が形成されるという事実にあります。
図からわかるように、微小管は細胞内で放射状に発散する分極フィブリルを形成し、その (+) 端は細胞の中心から周辺に向けられています。 (+) および (-) に向けられたモータータンパク質 (キネシンおよびダイニン) の存在により、その成分が細胞内の周辺から中心へ移動する可能性が生まれます (エンドサイトーシス液胞、ER 液胞のリサイクル、およびゴルジ体)。など）、および中心から周辺（小胞体液胞、リソソーム、分泌液胞など）（図 276）。 この輸送の極性は、細胞中心の組織の中心で発生する微小管のシステムの組織化により作成されます。
微小管は、植物細胞の細胞質の必須成分の 1 つです。 形態学的には、微小管は外径 25 nm の長い中空円筒です。 微小管の壁は、重合したチューブリンタンパク質分子で構成されています。 重合中、チューブリン分子は 13 本の縦方向のプロトフィラメントを形成し、これがねじれて中空のチューブになります。 チューブリン モノマーの交換は約 5 nm で、これは微小管壁の厚さに等しく、その断面では 13 の球状分子が見えます。
微小管は、急速に成長するプラス端とゆっくり成長するマイナス端を持つ極性構造です。
微小管は非常に動的な構造であり、かなり迅速に出現および分解できます。 光学顕微鏡で電子信号増幅システムを使用すると、生細胞内で微小管が成長、短縮、消失することがわかります。 常に動的不安定状態にあります。 細胞質微小管の平均半減期はわずか 5 分であることが判明しました。 したがって、15 分で、微小管の全人口の約 80% が更新されます。 分裂紡錘体の一部として、微小管の寿命は約 15 ～ 20 秒です。 ただし、微小管の 10 ～ 20% は、比較的長い間 (最大数時間) 安定したままです。
微小管は、αチューブリンとβチューブリンのヘテロ二量体からなる13本のプロトフィラメントが中空の円柱の周囲に積み重なった構造です。 円柱の外径は約25nm、内径は約15mm。
プラス端と呼ばれる微小管の一方の端は、自由なチューブリンを常にそれ自体に付着させます。 反対側の端 - マイナス端 - から、チューブリン ユニットが分割されます。
微小管形成には 3 つの段階があります。
遅延相、または核形成。 これは微小管の核形成の段階で、チューブリン分子が結合してより大きな構造を形成し始めます。 この結合は、すでに組み立てられた微小管へのチューブリンの結合よりも遅いため、位相が遅延と呼ばれます。
重合段階、または伸び。 遊離チューブリンの濃度が高いと、マイナス末端の解重合よりも速く重合が起こり、微小管が伸長します。 それが成長するにつれて、チューブリンの濃度は臨界値まで低下し、成長速度は次の段階に入るまで遅くなります。
定常状態フェーズ。 解重合は重合のバランスを取り、微小管の成長は停止します。
研究室での研究では、チューブリンからの微小管の集合は、グアノシン三リン酸とマグネシウムイオンの存在下でのみ起こることが示されています。
図1。 微小管の自己組織化手順
最近、微小管の組み立てと分解が生きた細胞で観察されています。 蛍光色素で標識されたチューブリンに対する抗体を細胞に導入し、光学顕微鏡で電子信号増幅システムを使用した後、微小管が生細胞で成長、短縮、消失することがわかります。 常に動的不安定状態にあります。 細胞質微小管の平均半減期はわずか 5 分であることが判明しました。 したがって、15 分で、全微小管集団の約 80% が更新されます。 同時に、個々の微小管は成長端でゆっくりと (4 ～ 7 μm/分) 伸び、その後かなり急速に短くなります (14 ～ 17 μm/分)。 生きている細胞では、分裂紡錘体の一部としての微小管の寿命は約 15 ～ 20 秒です。 細胞質微小管の動的不安定性は、GTP 加水分解の遅延に関連すると考えられており、微小管のプラス端に非加水分解ヌクレオチド (「GTP キャップ」) を含むゾーンが形成されます。 このゾーンでは、チューブリン分子が互いに高い親和性で結合します。
その結果、微小管の成長率が増加します。 逆に、この部位が失われると、微小管が短くなり始めます。
ただし、微小管の 10 ～ 20% は、比較的長い間 (最大数時間) 安定したままです。 このような安定化は、分化した細胞で大部分が観察されます。 微小管の安定化は、チューブリンの修飾または微小管アクセサリー (MAP) タンパク質およびその他の細胞成分への結合のいずれかに関連しています。
チューブリンの組成におけるリジンのアセチル化は、微小管の安定性を大幅に高めます。 チューブリン修飾の別の例は、安定した微小管の特徴でもある末端チロシンの除去である可能性があります。 これらの変更は元に戻すことができます。
図2。 線維芽細胞（a）、メラノサイト（b）、ニューロン（c）の細胞質における微小管の位置
微小管自体は収縮できませんが、有糸分裂中の細胞紡錘のように、繊毛や鞭毛などの多くの移動細胞構造の必須成分であり、細胞質の微小管として、多くの細胞内輸送に不可欠です。エキソサイトーシス、ミトコンドリアの動きなど。
一般に、細胞質微小管の役割は、骨格と運動の 2 つの機能に分けることができます。 骨格、足場、役割は、細胞質内の微小管の位置が細胞の形状を安定させることです。 微小管を溶かすと、複雑な形状を持っていた細胞はボールの形を獲得する傾向があります。 微小管のモーターの役割は、規則正しいベクトルの運動システムを作り出すことだけではありません。 細胞質の微小管は、特定の関連するモータータンパク質と結合して、細胞成分を駆動できる ATPase 複合体を形成します。
ヒアロプラズムのほとんどすべての真核細胞で、長く分岐していない微小管を見ることができます。 大量に、それらは神経細胞の細胞質プロセス、メラノサイト、アメーバ、および形状を変化させる他の細胞のプロセスに見られます（図270）。 それらは単独で分離することも、形成タンパク質を分離することもできます。これらはすべての特性を備えた同じチューブリンです。
微小管自体は収縮できませんが、エキソサイトーシス、ミトコンドリア運動、等
一般に、細胞質微小管の役割は、骨格と運動の 2 つの機能に分けることができます。 骨格、足場、役割は、細胞質内の微小管の位置が細胞の形状を安定させるという事実にあります。 微小管のモーターの役割は、規則正しいベクトル系の運動を作り出すことだけではありません。 細胞質微小管および特定の関連モータータンパク質との会合は、細胞成分を駆動できる ATPase 複合体を形成します。 さらに、微小管は細胞増殖プロセスに関与しています。 植物では、細胞が伸長する過程で、中心液胞の増加により細胞体積が大幅に増加すると、細胞質の周辺層に多数の微小管が出現します。 この場合、微小管、およびこの時点で成長する細胞壁は、細胞質を強化し、機械的に強化するようです。
微小管の化学組成
微小管は、チューブリンタンパク質とその関連タンパク質で構成されています。 チューブリン分子は、2 つの異なるサブユニットからなるヘテロ二量体であり、会合するとチューブリンタンパク質自体を形成し、最初は極性化されます。 重合中に、チューブリン分子が結合します。 その結果、個々のプロトフィブリルは極性フィラメントとして発生し、したがって微小管全体も極性構造であり、急速に成長するプラス端とゆっくりと成長するマイナス端を持っています。 十分な濃度のタンパク質があれば、重合が自然に起こります。 チューブリンの自発的な重合中に、GTP の 1 分子が加水分解されます。 微小管の伸長中、チューブリンの結合は、成長するプラス端でより速い速度で進行します。 ただし、チューブリンの濃度が不十分な場合、微小管は両端から分解されます。 微小管の分解は、温度を下げることと Ca 2 イオンの存在によって促進されます。
チューブリンの重合に影響を与える物質は数多くあります。 したがって、アルカロイドのコルヒチンはチューブリンの個々の分子に結合し、それらの重合を防ぎます。 これにより、重合可能な遊離チューブリンの濃度が低下し、細胞質微小管と紡錘体微小管が急速に分解されます。 コルセミドとノコドゾールは同じ効果があり、洗い流すと微小管が完全に回復します。 タキソールは微小管に対して安定化効果があり、低濃度でもチューブリンの重合を促進します。 微小管には、それらに関連する追加のタンパク質、いわゆる MAP タンパク質も含まれています。 これらのタンパク質は、微小管を安定化することにより、チューブリンの重合プロセスを加速します。
微小管の機能
細胞内の微小管は、粒子を輸送するための「レール」として使用されます。 膜小胞とミトコンドリアは、その表面に沿って移動できます。 微小管を通る輸送は、モータータンパク質と呼ばれるタンパク質によって行われます。 これらは、2 つの重鎖 (約 300 kDa の重さ) といくつかの軽鎖からなる高分子化合物です。 重鎖は、頭と尾のドメインに分けられます。 2 つのヘッド ドメインは微小管に結合してモーターとして機能し、テール ドメインは輸送されるオルガネラやその他の細胞内構造物に結合します。
モータータンパク質には2つのタイプがあります。細胞質ダイニン。 キネシン。
ダイニンは、微小管のプラス端からマイナス端、つまり細胞の周辺領域から中心体にのみ貨物を移動させます。 それどころか、キネシンはプラス端に向かって、つまり細胞周辺に向かって移動します。
運動はATPのエネルギーによって行われます。 この目的のためのモータータンパク質のヘッドドメインには、ATP結合部位が含まれています。
輸送機能に加えて、微小管は繊毛と鞭毛の中心構造である軸索を形成します。 典型的な軸糸には、周囲に沿って 9 対の結合した微小管と、中央に 2 つの完全な微小管が含まれています。 微小管はまた、有糸分裂および減数分裂中に細胞の極への染色体の発散を確実にする、中心小体および分裂紡錘体で構成されています。 微小管は、細胞の形状を維持したり、細胞の細胞質内のオルガネラ (特にゴルジ体) の配置に関与しています。
ヒアロプラズムのほとんどすべての真核細胞では、長く枝分かれしていないのを見ることができます。 微小管. それらは、神経細胞、線維芽細胞、および形状を変化させる他の細胞の細胞質プロセスに大量に見られます。 それら自体を分離することも、それらを形成するタンパク質を分離することもできます。これらは、すべての特性を備えた同じチューブリンです。
主な機能値細胞質のこのような微小管の役割は、細胞の形状を維持するために必要な、弾力性があると同時に安定した細胞内足場 (細胞骨格) を作成することです。
非膜オルガネラには、微小管 (外径 24 nm、壁厚約 5 nm、「管腔」幅 15 nm) を持つさまざまな長さの管状構造が含まれます。 それらは、細胞の細胞質に遊離状態で存在するか、または鞭毛（精子）、繊毛（気管の繊毛上皮）、有糸分裂紡錘体および中心小体（分裂細胞）の構造要素として存在します。
微小管は、チューブリンタンパク質の集合 (重合) によって構築されます。 微小管 極性:端（+）と（-）はそれらで区別されます。 それらの成長は、非分裂細胞の特別な構造に由来します - 微小管組織化センターオルガネラは末端 (-) で接続されており、細胞中心の中心小体と構造が同一の 2 つの要素で表されます。 微小管は 最後に新しいサブユニットを取り付ける (+)。初期段階では、成長方向は決まっていませんが、形成された微小管のうち、(+) 末端が適切なターゲットと接触するものは残ります。 微小管が存在する植物細胞では、中心小体などの構造は見つかっていません。
微小管は以下に関与しています。
- 細胞の形を維持する上で、
- それらの運動活動（鞭毛、繊毛）および細胞内輸送（有糸分裂後期の染色体）の組織化において。
細胞内分子モーターの機能は、ATPase酵素の活性を持つタンパク質キネシンとダイニンによって実行されます。 鞭毛または繊毛運動の間、ダイニン分子は微小管に付着し、ATPのエネルギーを使用して、その表面に沿って基底体に向かって、つまり末端（ - ）に向かって移動します。 微小管の互いに対する変位は、鞭毛または繊毛の波のような動きを引き起こし、細胞を空間内で移動させます。 気管の繊毛上皮などの不動細胞の場合、記載されたメカニズムを使用して気道から粘液が除去され、粒子がその中に沈降します (排水機能)。
細胞内輸送の組織化における微小管の関与は、細胞質における小胞（小胞）の動きを示しています。 キネシンとダイニン分子は、タンパク質鎖の形で 2 つの球状の「頭」と「尾」を含んでいます。 頭の助けを借りて、タンパク質は微小管と接触し、その表面に沿って移動します。キネシンは端（-）から端（+）に、ダイニンは反対方向に移動します。 同時に、後ろの「しっぽ」に付いている泡を引っ張ります。 おそらく、「尾」の高分子組織は可変であり、さまざまな輸送構造の認識を保証します。
微小管は有糸分裂装置の必須構成要素として、分裂細胞の極への中心小体の発散と、有糸分裂後期における染色体の移動が関連付けられています。 動物細胞、植物の一部の細胞、菌類、藻類は、2つの細胞中心（ディプロソーム）が形成されているのが特徴です。 中心体. 電子顕微鏡下では、中心小体は直径 150 nm、長さ 300 ～ 500 nm の「中空」円柱のように見えます。 円柱の壁は、9 つのトリプレットにグループ化された 27 個の微小管によって形成されます。 中心小体の機能は、微小管の組織化の中心の要素 (上記のこちらを参照) と構造が類似しており、微小管である有糸分裂紡錘体 (分裂紡錘体、古典的な細胞学のアクロマチン紡錘体) のフィラメントの形成を含みます。 . 中心小体は細胞分裂のプロセスを分極し、有糸分裂の後期に姉妹染色分体 (娘染色体) の極に規則的な分岐を提供します。
キネシンの構造（a）と微小管に沿った小胞の輸送（b）
各中心小体の周りには、構造のない、または細かく繊維状のマトリックスがあります。 多くの場合、中心小体に関連するいくつかの追加の構造を見つけることができます: サテライト (サテライト)、微小管の収束の焦点、特別なゾーンを形成する追加の微小管、中心小体の周りの中心圏。
| パラメータ名 | 意味 |
| 記事の件名: | 微小管 |
| ルーブリック（テーマカテゴリ） | エコロジー |
微小管の一般的な特徴。細胞骨格の必須成分には、微小管 (図 265)、チューブリンタンパク質およびそれらの関連タンパク質からなる、厚さ 25 nm の繊維状の非分岐構造が含まれます。 重合中、チューブリンは数ミクロンの長さの中空管 (微小管) を形成し、最も長い微小管は精子尾部の軸糸に見られます。
微小管は、間期細胞の細胞質に単独で、小さなゆるい束で、または中心小体、繊毛および鞭毛の基底体の組成の密集した形成の形で位置しています。 細胞分裂の間、細胞の微小管のほとんどは分裂紡錘体の一部です。
構造上、微小管は外径 25 nm の長い中空円筒です (図 266)。 微小管の壁は、重合したチューブリンタンパク質分子で構成されています。 重合中、チューブリン分子は 13 本の縦方向のプロトフィラメントを形成し、それらはねじれて中空のチューブになります (図 267)。 チューブリン単量体のサイズは約 5 nm で、微小管壁の厚さに等しく、その断面には 13 の球状分子が見えます。
チューブリン分子は、2 つの異なるサブユニット、a-チューブリンと b-チューブリンから構成されるヘテロ二量体であり、会合するとチューブリンタンパク質自体を形成し、最初は極性化されます。 チューブリン モノマーの両方のサブユニットは GTP に結合していますが、重合中に GTP が GDP に加水分解される b サブユニット上の GTP とは対照的に、a サブユニット上の GTP は加水分解を受けません。 重合中、チューブリン分子は、次のタンパク質の a サブユニットが 1 つのタンパク質の b サブユニットと結合するように結合されます。 その結果、個々のプロトフィブリルは極性フィラメントとして発生し、したがって微小管全体も極性構造になり、急速に成長する (+) 端とゆっくり成長する (-) 端を持ちます (図 268)。
十分な濃度のタンパク質があれば、重合が自然に起こります。 しかし、チューブリンの自発的な重合中に、b-チューブリンに関連する GTP の 1 分子の加水分解が起こります。 微小管の成長中、チューブリンの結合は、成長している (+) 端でより速い速度で発生します。 ただし、チューブリンの濃度が不十分な場合、微小管は両端から分解されます。 微小管の分解は、温度を下げることと Ca ++ イオンの存在によって促進されます。
微小管は非常に動的な構造であり、かなり迅速に出現および分解できます。 分離された微小管には、それらに関連する追加のタンパク質、いわゆる微小管が含まれています。 MAP タンパク質 (MAP - 微小管付属タンパク質)。 これらのタンパク質は、微小管を安定化することにより、チューブリン重合のプロセスを加速します (図 269)。
細胞質微小管の役割は、骨格と運動の 2 つの機能に限定されます。 骨格、足場、役割は本質的に、細胞質内の微小管の位置が細胞の形状を安定させることです。 微小管を溶かすと、複雑な形状を持っていた細胞はボールの形を獲得する傾向があります。 微小管のモーターの役割は、規則正しいベクトルの運動システムを作り出すことだけではありません。 細胞質微小管は、特定の関連モータータンパク質と関連して、細胞成分を駆動できる ATPase 複合体を形成します。
ほとんどすべての真核細胞では、長く枝分かれしていない微小管がヒアロプラズムに見られます。 大量に、それらは神経細胞の細胞質プロセス、メラノサイト、アメーバ、および形状を変化させる他の細胞のプロセスに見られます（図270）。 Οʜᴎ は単独で分離されるか、またはそれらの形成タンパク質を分離することが可能です。これらは、すべての特性を備えた同じチューブリンです。
微小管組織センター。細胞質の微小管の成長は極性があり、微小管の (+) 端が成長します。 微小管の寿命は非常に短く、これに関連して常に新しい微小管が形成されています。 チューブリンの重合、核形成を開始するプロセスは、いわゆる細胞の明確に定義された領域で発生します。 微小管組織化センター (MOTC)。 CMTC ゾーンでは、短い微小管の敷設が発生し、その (-) 端が CMTC に面しています。 COMT ゾーンの (-)-末端は、チューブリンの解重合を防止または制限する特別なタンパク質によってブロックされていると考えられています。 このため、十分な量の遊離チューブリンがあれば、COMT から伸びる微小管の長さが増加します。 動物細胞における COMT としては、主に中心小体を含む細胞中心が関与しますが、これについては後述します。 さらに、核ゾーンはCMTとして機能し、有糸分裂中は分裂紡錘体の極になります。
細胞質微小管の目的の 1 つは、弾力性があると同時に安定した細胞内骨格を作成することです。これは、細胞の形状を維持するために非常に重要です。 円盤状の両生類の赤血球では、円形に配置された微小管の止血帯が細胞の周囲に沿って配置されています。 微小管の束は、細胞質のさまざまな成長の特徴です（原生動物の軸足、神経細胞の軸索など）。
微小管の役割は、細胞体を支える足場を形成し、細胞の成長を安定させ強化することです。 同時に、微小管は細胞増殖プロセスに関与しています。 したがって、植物では、細胞伸長の過程で、中心液胞の増加により細胞体積が大幅に増加すると、細胞質の周辺層に多数の微小管が現れます。 この場合、微小管、およびこの時点で成長する細胞壁は、細胞質を強化し、機械的に強化するようです。
細胞内骨格を作成することにより、微小管は細胞内成分の方向付けられた動きの要因となり、さまざまな物質の流れと大きな構造の動きのための空間の位置を設定します。
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したがって、細胞プロセスの成長中に魚のメラノフォア（メラニン色素を含む細胞）の場合、色素顆粒は微小管束に沿って移動します。
生きている神経細胞の軸索では、細胞体から神経末端への移動 (順行性輸送) と反対方向 (逆行性輸送) の両方に移動するさまざまな小さな液胞と顆粒の動きを観察できます。
液胞の動きに関与するタンパク質が分離されています。 その一つが、分子量約30万のタンパク質であるキネシンです。
キネシンにはファミリー全体があります。 したがって、細胞質キネシンは、微小管を介した小胞、リソソーム、およびその他の膜オルガネラの輸送に関与しています。 キネシンの多くは、貨物に特異的に結合します。 そのため、ミトコンドリアのみの転送に関与するものもあれば、シナプス小胞のみに関与するものもあります. キネシンは、膜タンパク質複合体であるキネクチンを介して膜に結合します。 紡錘体キネシンは、この構造の形成と染色体分離に関与しています。
別のタンパク質である細胞質ダイニンは、軸索における逆行性輸送に関与しています (図 275)。 それは 2 つの重鎖 - 微小管と相互作用する頭部、膜液胞に結合するいくつかの中間および軽鎖 - で構成されます。 細胞質ダイニンは、微小管のマイナス端に負荷を運ぶモータータンパク質です。 ダイニンはまた、液胞と染色体の移動に関与するサイトゾルと、繊毛と鞭毛の動きに関与する軸索の2つのクラスに分けられます。
細胞質のダイネシンとキネシンは、事実上すべての種類の動植物細胞で発見されています。
Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ、そして細胞質では、糸を滑らせる原理に従って動きが行われます。 この細胞内輸送システムのアクトミオシン複合体との類似点は、高いATPアーゼ活性を持つ二重複合体（微小管+ムーバー）が形成されるという事実にあります。
図からわかるように、微小管は細胞内で放射状に発散する分極フィブリルを形成し、その (+) 端は細胞の中心から周辺に向けられています。 (+) および (-) に向けられたモータータンパク質 (キネシンおよびダイネシン) の存在により、その成分が細胞内の周辺から中心へ移動する可能性が生まれます (エンドサイトーシス液胞、ER 液胞のリサイクル、およびゴルジ体)。など）および中心から周辺（小胞体液胞、リソソーム、分泌液胞など）（図 276）。 この輸送の極性は、細胞中心の組織の中心で発生する微小管のシステムの組織化により作成されます。
微小管 - 概念と種類。 カテゴリ「微小管」の分類と特徴 2017, 2018.
